Protein er, hvad det er

Proteiner er organiske stoffer, der spiller rollen som et byggemateriale i den menneskelige krop af celler, organer, væv og syntesen af ​​hormoner og enzymer. De er ansvarlige for mange nyttige funktioner, hvis fiasko fører til livsforstyrrelser og danner også forbindelser, der sikrer modstandsdygtighed over for immunitet mod infektioner. Proteiner består af aminosyrer. Når de kombineres i forskellige sekvenser, dannes der over en million forskellige kemikalier. De er opdelt i flere grupper, der er lige så vigtige for en person..

Protein mad bidrager til væksten af ​​muskelmasse, så bodybuildere mætter deres kost med protein mad. Den indeholder få kulhydrater og følgelig et lavt glykæmisk indeks, derfor er det nyttigt for diabetikere. Ernæringseksperter anbefaler en sund person at indtage 0,75 - 0,80 gr. kvalitetskomponent pr. 1 kg vægt. Til vækst af en nyfødt har du brug for op til 1,9 gram. Mangel på protein fører til forstyrrelse af de indre organers vitale funktioner. Derudover forstyrres stofskiftet, og muskelatrofi udvikler sig. Derfor er proteiner utroligt vigtige. Lad os udforske dem mere detaljeret for at balancere din diæt korrekt og skabe den perfekte menu til at tabe sig eller få muskelmasse..

Lidt teori

I jagten på en ideel figur ved ikke alle, hvad protein er, selvom lav-carb diæter fremmes aktivt. For at undgå fejl i at spise proteinfødevarer, lad os finde ud af, hvad det er. Protein eller protein er en organisk forbindelse med høj molekylvægt. De består af alfasyrer og er bundet til en enkelt kæde ved hjælp af peptidbindinger..

Sammensætningen indeholder 9 essentielle aminosyrer, der ikke syntetiseres. Disse inkluderer:

  • leucin;
  • isoleucin;
  • valin;
  • phenylalanin;
  • lycin;
  • methionin;
  • tryptophan;
  • threonin;
  • histidin.

Den indeholder også 11 essentielle aminosyrer og andre, der spiller en rolle i stofskiftet. Men de vigtigste aminosyrer er leucin, isoleucin og valin, der er kendt som BCAA'er. Overvej deres formål og kilder.

AminosyrerAftaleNaturlige kilder
ValineForstyrrer faldet i serotoninniveauer, leverer energi til muskelcellerÆggehvide, kødproteiner, risproteiner, hasselnødder, kasein
IsoleucinFremmer energiproduktion til muskelceller, forhindrer overproduktion af serotoninValleprotein, hasselnød, kyllingæg, kød, kasein
LeucineDet er beregnet til vækst og konstruktion af muskelvæv, dannelse af forbindelser i lever og muskler, forhindrer ødelæggelse af proteinmolekyler og et fald i serotoninniveauet. Stor energikilde.Valleprotein, havre, majs, hirse, kyllingæg, hasselnødder, hytteost

Som vi kan se, spiller hver af aminosyrerne en rolle i dannelsen og vedligeholdelsen af ​​muskelenergi. For at alle funktioner skal kunne udføres uden afbrydelse, skal de indføres i den daglige diæt som kosttilskud eller naturlig mad.

Hvor mange aminosyrer er nødvendige for at kroppen kan fungere ordentligt??

LeucineIsoleucinValine
Menneskeligt behov for aminosyre (g / 100 g)
Minimumniveau2.51.81.8
Anbefalet niveau74fem
Aminosyresammensætning af madproteiner (g / 100 g)
Æggehvide9.95.57,7
Kasein (hytteost)9.26.17.2
Sojaprotein8.24.9fem
Fiskeprotein8.64.5fem
Risprotein8.64.46.1
Valleprotein12.36.25.7

Alle disse proteinforbindelser indeholder fosfor, ilt, nitrogen, svovl, brint og kulstof. Derfor opretholdes en positiv nitrogenbalance, hvilket er nødvendigt for væksten af ​​smukke nødhjælpsmuskler..

Interessant! I løbet af det menneskelige liv går andelen af ​​proteiner tabt (ca. 25-30 gram). Derfor skal de konstant være til stede i den mad, der forbruges af mennesker..

Der er to hovedtyper af proteiner: plante og dyr. Deres tilhørighed bestemmes afhængigt af hvor de kommer fra til organer og væv. Den første gruppe inkluderer proteiner opnået fra sojaprodukter, nødder, avocado, boghvede, asparges. Og til det andet - fra æg, fisk, kød og mejeriprodukter.

Proteinstruktur

For at forstå, hvad et protein er lavet af, skal du overveje deres struktur i detaljer. Forbindelser kan være af primær, sekundær, tertiær og kvaternær struktur.

  • Primær. I den er aminosyrer forbundet i serie og bestemmer proteinets type, kemiske og fysiske egenskaber..
  • Sekundær - en form for en polypeptidkæde, der dannes på grund af hydrogenbindinger af imino- og carboxylgrupper. Den mest almindelige alfa helix og beta struktur.
  • Tertiær består i arrangement og veksling af betastrukturer, polypeptidkæder og en alfa-helix.
  • Kvartæret er dannet af hydrogenbindinger og elektrostatiske interaktioner.

Sammensætningen af ​​proteiner er repræsenteret af kombinerede aminosyrer i forskellige mængder og ordrer. Efter typen af ​​struktur kan de opdeles i to grupper: enkle og komplekse, som inkluderer ikke-aminosyregrupper..

Vigtig! For dem, der ønsker at tabe sig eller forbedre deres fysiske kondition, anbefaler ernæringseksperter at indtage proteinfødevarer. De lindrer sult i lang tid og fremskynder stofskiftet.

Ud over bygningsfunktionen har proteiner et antal andre nyttige egenskaber, som vil blive diskuteret yderligere..

Ekspertudtalelse

Jeg vil gerne præcisere proteinernes beskyttende, katalytiske og regulatoriske funktioner, da dette er et ret komplekst emne..

De fleste af de stoffer, der regulerer kroppens levetid, er af proteinnatur, dvs. de består af aminosyrer. Proteiner er inkluderet i strukturen af ​​absolut alle enzymer - katalytiske stoffer, der sikrer det normale forløb af absolut alle biokemiske reaktioner i kroppen. Det betyder, at uden dem er energimetabolisme og endda opbygning af celler umulige..

Hormonerne i hypothalamus og hypofysen er sammensat af proteiner, som igen regulerer arbejdet i alle indre kirtler. Bukspyttkjertelhormoner (insulin og glukagon) er også peptider i strukturen. Således har proteiner en direkte effekt på stofskiftet og mange fysiologiske funktioner i kroppen. Uden dem er vækst, reproduktion og endda et menneskes normale liv umuligt..

Og endelig med hensyn til beskyttelsesfunktionen. Alle immunglobuliner (antistoffer) har en proteinstruktur. Og de giver humoristisk immunitet, det vil sige de beskytter kroppen mod infektioner og hjælper med ikke at blive syg.

Proteinfunktioner

Bodybuildere er primært interesseret i vækstfunktionen, men ud over den udfører proteiner mange flere opgaver, ikke mindre vigtige:

FungereEksempler og kommentarer
KonstruktionProteiner trænger ind i cellemembraner, sener, hår og deltager derved i dannelsen af ​​cellulære og ekstracellulære strukturer.
RegulerendeProteinhormoner fremskynder metaboliske processer med 30%. For eksempel øger insulin dannelsen af ​​fedt fra kulhydrater og regulerer også blodsukker.
TransportereHæmoglobin med ilt transporteres fra lungerne til alle væv og organer, og de fører igen kuldioxid til lungerne.
MotorActin og myosin fremmer muskelsammentrækning.
OpbevaringTakket være protein i kroppen opbevares nyttige stoffer i reserve, for eksempel jern.
BeskyttendeDe producerede antistoffer binder og neutraliserer fremmede proteiner og mikroorganismer.
SignalProteinmolekyler modtager signaler fra det ydre miljø og sender kommandoer til cellen.
EnergiNår kroppen bruger fedt og kulhydrater, tager det energi fra proteiner. Med henfaldet på 1 g frigives 17,6 kJ.
Katalytiskenzymer fremskynder biokemiske reaktioner, der finder sted i celler.

Protein er med andre ord en reserve energikilde til kroppens fulde funktion. Når alle kulhydratforretninger forbruges, begynder protein at bryde sammen. Derfor skal atleter overveje mængden af ​​proteinindtag af høj kvalitet, som hjælper med at opbygge og styrke muskler. Det vigtigste er, at sammensætningen af ​​det forbrugte stof inkluderer hele sæt essentielle aminosyrer..

Vigtig! Den biologiske værdi af proteiner indikerer deres mængde og kvalitet af kroppen. For eksempel er koefficienten i et æg 1 og i hvede 0,54. Dette betyder, at de i det første tilfælde absorberes dobbelt så meget som i det andet..

Når protein kommer ind i menneskekroppen, begynder det at bryde ned til tilstanden af ​​aminosyrer og derefter vand, kuldioxid og ammoniak. Derefter bevæger de sig gennem blodet til resten af ​​væv og organer..

Protein mad

Vi har allerede fundet ud af, hvad proteiner er, men hvordan anvender man denne viden i praksis? Det er ikke nødvendigt at fordybe sig i særegenhederne i deres struktur for at opnå det ønskede resultat (tabe sig eller gå op i vægt), det er nok bare at bestemme hvilken mad du skal spise til dette.

For at sammensætte en proteinmenu skal du overveje en tabel med produkter med et højt indhold af komponenter.

ProteinmængdeProdukter
Meget stor (over 15 gr.)Fisk, sojabønner, bælgfrugter, kød, hytteost (op til 5% fedt).
Stor (10 - 15 gr.)Svinekød, kyllingæg, fedt cottage cheese, pasta og korn (semulje, havregryn, boghvede).
Moderat (5 - 9,9 gr.)Grønne ærter, byg, rug og hvedebrød.
Lille (2 - 4.9)Kartofler, blomkål, spinat, is, kefir, creme fraiche, mælk.
Meget lille (0,4 - 1,9 g.)Bær, frugt og næsten alle grøntsager.

Vær opmærksom på assimilationshastigheden. Nogle assimileres af organismer på kort tid, mens andre i en længere periode. Det afhænger af proteinets struktur. Hvis de ekstraheres fra æg eller mejeriprodukter, går de straks til de ønskede organer og muskler, fordi de er indeholdt i form af individuelle molekyler. Efter varmebehandling falder værdien lidt, men ikke kritisk, så du ikke behøver at spise rå mad. Kødfibre behandles dårligt, fordi de oprindeligt er designet til at generere styrke. Madlavning forenkler assimileringsprocessen, da tværbinding af fibrene nedbrydes under forarbejdning ved høje temperaturer. Men selv i dette tilfælde sker fuldstændig assimilering efter 3-6 timer..

Interessant! Hvis dit mål er at opbygge muskler, skal du spise et proteinmåltid en time før din træning. Kylling eller kalkunbryst, fisk og mejeriprodukter er egnede. Dette hjælper dig med at træne mere effektivt..

Glem ikke også plantefødevarer. En stor mængde af stoffet findes i frø og bælgfrugter. Men kroppen har brug for meget tid og kræfter på at udvinde dem. Svampekomponenten er den sværeste at fordøje og assimilere, men soja når let sit mål. Men soja alene vil ikke være nok til kroppens fulde funktion, det skal kombineres med de gavnlige egenskaber af animalsk oprindelse.

Proteinkvalitet

Proteiners biologiske værdi kan ses fra forskellige vinkler. Vi har allerede undersøgt det kemiske synspunkt og kvælstof, vi vil overveje andre indikatorer.

  • Aminosyreprofilen betyder, at proteinerne i kosten skal matche dem, der allerede er i kroppen. Ellers forstyrres syntesen og fører til nedbrydning af proteinforbindelser.
  • Fødevarer med konserveringsmidler og dem, der er blevet stærkt kogte, har færre aminosyrer til rådighed.
  • Afhængigt af den hastighed, hvormed proteiner opdeles i enkle komponenter, absorberes proteiner hurtigere eller langsommere..
  • Udnyttelse af proteiner er en indikator for, hvor længe det dannede nitrogen tilbageholdes i kroppen, og hvor meget af den samlede mængde fordøjeligt protein, der opnås.
  • Effektivitet afhænger af, hvordan ingrediensen påvirker muskelgevinst.

Det skal også bemærkes niveauet for assimilering af proteiner ved sammensætningen af ​​aminosyrer. På grund af den kemiske og biologiske værdi er det muligt at bestemme produkterne med den optimale proteinkilde.

Overvej listen over komponenter, der er inkluderet i atletens diæt:

Som vi kan se, er kulhydratfødevarer også inkluderet i den sunde kost til muskelopbygning. Giv ikke op nyttige ingredienser. Kun med det korrekte forhold mellem proteiner, fedt og kulhydrater, vil kroppen ikke føle stress og vil ændre sig til det bedre.

Vigtig! Kosten skal være domineret af planteproteiner. Deres forhold til dyr er 80% til 20%.

For at få mest muligt ud af dine proteinfødevarer skal du være opmærksom på deres kvalitet og absorptionshastighed. Forsøg at afbalancere kosten, så kroppen er mættet med nyttige sporstoffer og ikke lider af vitamin- og energimangel. Afslutningsvis bemærker vi, at du skal passe på det rigtige stofskifte. For at gøre dette skal du prøve at etablere ernæring og spise protein mad efter frokost. Så du vil forhindre nattesnacks, og dette vil have en gavnlig effekt på din figur og dit helbred. Hvis du vil tabe dig, skal du spise fjerkræ, fisk og mejeriprodukter med lavt fedtindhold..

Forelæsning nummer 3. Proteinernes struktur og funktion. Enzymer

Proteinstruktur

Proteiner er organiske forbindelser med høj molekylvægt, der består af α-aminosyrerester.

Proteiner inkluderer kulstof, brint, nitrogen, ilt, svovl. Nogle proteiner danner komplekser med andre molekyler, der indeholder fosfor, jern, zink og kobber.

Proteiner har en høj molekylvægt: ægalbumin - 36.000, hæmoglobin - 152.000, myosin - 500.000. Til sammenligning: Molekylvægten af ​​alkohol er 46, eddikesyre er 60, benzen er 78.

Aminosyresammensætning af proteiner

Proteiner er ikke-periodiske polymerer, hvis monomerer er a-aminosyrer. Normalt kaldes 20 typer α-aminosyrer proteinmonomerer, selvom mere end 170 af dem er blevet fundet i celler og væv..

Afhængigt af om aminosyrer kan syntetiseres i menneskekroppen og andre dyr, er der: ikke-essentielle aminosyrer - kan syntetiseres; essentielle aminosyrer - kan ikke syntetiseres. Essentielle aminosyrer skal indtages sammen med mad. Planter syntetiserer alle slags aminosyrer.

Afhængig af aminosyresammensætningen er proteiner: komplette - indeholder hele sættet af aminosyrer; defekt - nogle aminosyrer mangler i deres sammensætning. Hvis proteiner kun består af aminosyrer, kaldes de enkle. Hvis proteiner ud over aminosyrer indeholder en ikke-aminosyrekomponent (protesegruppe), kaldes de komplekse. Protesegruppen kan repræsenteres af metaller (metalloproteiner), kulhydrater (glycoproteiner), lipider (lipoproteiner), nukleinsyrer (nukleoproteiner).

Alle aminosyrer indeholder: 1) en carboxylgruppe (-COOH), 2) en aminogruppe (-NH23) en gruppe eller R-gruppe (resten af ​​molekylet). Radikale struktur er forskellig for forskellige typer aminosyrer. Afhængigt af antallet af aminogrupper og carboxylgrupper, der udgør aminosyrerne, er der: neutrale aminosyrer med en carboxylgruppe og en aminogruppe; basiske aminosyrer med mere end en aminogruppe; sure aminosyrer med mere end en carboxylgruppe.

Aminosyrer er amfotere forbindelser, da de i opløsning kan fungere som både syrer og baser. I vandige opløsninger findes aminosyrer i forskellige ionformer..

Peptidbinding

Peptider - organiske stoffer bestående af aminosyrerester bundet af en peptidbinding.

Dannelsen af ​​peptider forekommer som et resultat af kondensationsreaktionen af ​​aminosyrer. Når aminogruppen i en aminosyre interagerer med carboxylgruppen i en anden, opstår der en kovalent nitrogen-carbonbinding mellem dem, der kaldes en peptidbinding. Afhængigt af antallet af aminosyrerester, der udgør peptidet, skelnes der mellem dipeptider, tripeptider, tetrapeptider osv. Dannelsen af ​​en peptidbinding kan gentages mange gange. Dette fører til dannelsen af ​​polypeptider. I den ene ende af peptidet er der en fri aminogruppe (kaldet N-enden) og i den anden ende en fri carboxylgruppe (kaldet C-enden).

Rumlig organisering af proteinmolekyler

Udførelsen af ​​visse specifikke funktioner af proteiner afhænger af den rumlige konfiguration af deres molekyler. Derudover er det energisk ugunstigt for cellen at holde proteiner i en udfoldet form i form af en kæde, derfor foldes polypeptidkæder, hvilket får en bestemt tredimensionel struktur eller konformation. Der er 4 niveauer af rumlig organisering af proteiner.

Den primære struktur for et protein er sekvensen af ​​aminosyrerester i polypeptidkæden, der udgør proteinmolekylet. Bindingen mellem aminosyrer er peptid.

Hvis et proteinmolekyle kun består af 10 aminosyrerester, er antallet af teoretisk mulige varianter af proteinmolekyler, der adskiller sig i rækkefølgen af ​​alternering af aminosyrer, 10 20. Med 20 aminosyrer kan du sammensætte endnu mere forskellige kombinationer af dem. Cirka ti tusind forskellige proteiner er fundet i den menneskelige krop, som adskiller sig både fra hinanden og fra proteiner fra andre organismer..

Det er den primære struktur af et proteinmolekyle, der bestemmer egenskaberne af proteinmolekyler og dets rumlige konfiguration. Udskiftningen af ​​kun en aminosyre til en anden i polypeptidkæden fører til en ændring i egenskaberne og funktionerne af proteinet. For eksempel fører udskiftning af den sjette glutaminske aminosyre med valin i β-underenheden af ​​hæmoglobin til, at hæmoglobinmolekylet som helhed ikke kan udføre sin hovedfunktion - ilttransport; i sådanne tilfælde udvikler en person en sygdom - seglcelleanæmi.

Sekundær struktur - ordnet foldning af polypeptidkæden i en spiral (ligner en forlænget fjeder). Spiralerne i helixen styrkes ved hydrogenbindinger mellem carboxylgrupper og aminogrupper. Næsten alle CO- og NH-grupper er involveret i dannelsen af ​​hydrogenbindinger. De er svagere end peptid, men når de gentages mange gange, giver denne konfiguration stabilitet og stivhed. På niveauet med den sekundære struktur er der proteiner: fibroin (silke, edderkop), keratin (hår, negle), kollagen (sener).

Tertiær struktur - foldning af polypeptidkæder til kugler, der skyldes fremkomsten af ​​kemiske bindinger (hydrogen, ionisk, disulfid) og etablering af hydrofobe interaktioner mellem radikaler af aminosyrerester. Hydrofile-hydrofobe interaktioner spiller hovedrollen i dannelsen af ​​den tertiære struktur. I vandige opløsninger har hydrofobe radikaler tendens til at skjule sig fra vand, gruppere sig inde i en kugle, mens hydrofile radikaler som et resultat af hydrering (interaktion med vanddipoler) har tendens til at være på overfladen af ​​molekylet. I nogle proteiner stabiliseres den tertiære struktur ved disulfid-kovalente bindinger mellem svovlatomer i to cysteinrester. På niveauet for den tertiære struktur er der enzymer, antistoffer, nogle hormoner.

Den kvaternære struktur er karakteristisk for komplekse proteiner, hvis molekyler er dannet af to eller flere kugler. Underenhederne holdes i molekylet ved ioniske, hydrofobe og elektrostatiske interaktioner. Under dannelsen af ​​en kvaternær struktur opstår der disulfidbindinger mellem underenheder. Det mest undersøgte protein med en kvaternær struktur er hæmoglobin. Den dannes af to α-underenheder (141 aminosyrerester) og to β-underenheder (146 aminosyrerester). Hver underenhed er forbundet med et hæmmolekyle indeholdende jern.

Hvis den rumlige konformation af proteiner af en eller anden grund afviger fra det normale, kan proteinet ikke udføre sine funktioner. For eksempel er årsagen til "gal ko sygdom" (spongiform encefalopati) unormal konformation af prioner - overfladeproteinerne i nerveceller.

Protein egenskaber

Køb verifikationsarbejde
inden for biologi

Aminosyresammensætningen, strukturen af ​​proteinmolekylet bestemmer dens egenskaber. Proteiner kombinerer basiske og sure egenskaber bestemt af aminosyreradikaler: jo mere sure aminosyrer i et protein, jo mere udtalt er de sure egenskaber. Evnen til at donere og vedhæfte H + bestemmer proteinernes bufferegenskaber; en af ​​de mest magtfulde buffere er hæmoglobin i erytrocytter, som opretholder blodets pH på et konstant niveau. Der er opløselige proteiner (fibrinogen), der er uopløselige proteiner, der udfører mekaniske funktioner (fibroin, keratin, kollagen). Der er kemisk aktive proteiner (enzymer), der er kemisk inaktive, resistente over for forskellige miljøforhold og ekstremt ustabile.

Eksterne faktorer (varme, ultraviolet stråling, tungmetaller og deres salte, pH-ændringer, stråling, dehydrering)

kan forårsage forstyrrelse af den strukturelle organisering af proteinmolekylet. Processen med at miste den tredimensionelle konformation, der er forbundet med et givet proteinmolekyle, kaldes denaturering. Denaturering skyldes brud på bindinger, der stabiliserer en bestemt proteinstruktur. Oprindeligt brydes de svageste bånd og med hårdere forhold, endnu stærkere. Derfor går først kvaternæret tabt, derefter de tertiære og sekundære strukturer. En ændring i den rumlige konfiguration fører til en ændring i proteinets egenskaber og som følge heraf gør det umuligt for proteinet at udføre dets biologiske funktioner. Hvis denaturering ikke ledsages af ødelæggelse af den primære struktur, kan den være reversibel; i dette tilfælde forekommer selvgendannelse af den i proteinet iboende konformation. F.eks. Gennemgår membranreceptorproteiner en sådan denaturering. Processen med at gendanne strukturen af ​​et protein efter denaturering kaldes renaturering. Hvis det ikke er muligt at genoprette den rumlige konfiguration af proteinet, kaldes denaturering irreversibel..

Proteinfunktioner

FungereEksempler og forklaringer
KonstruktionProteiner er involveret i dannelsen af ​​cellulære og ekstracellulære strukturer: de er en del af cellemembraner (lipoproteiner, glykoproteiner), hår (keratin), sener (kollagen) osv..
TransportereBlodproteinet hæmoglobin binder ilt og transporterer det fra lungerne til alle væv og organer, og fra dem til lungerne overfører kuldioxid; sammensætningen af ​​cellemembraner inkluderer specielle proteiner, der giver aktiv og streng selektiv overførsel af visse stoffer og ioner fra cellen til det ydre miljø og tilbage.
RegulerendeProteinhormoner er involveret i reguleringen af ​​metaboliske processer. For eksempel regulerer hormonet insulin blodsukkerniveauet, fremmer glykogensyntese og øger dannelsen af ​​fedt fra kulhydrater..
BeskyttendeSom reaktion på indtrængning af fremmede proteiner eller mikroorganismer (antigener) i kroppen dannes der specielle proteiner - antistoffer, der kan binde og neutralisere dem. Fibrin, dannet af fibrinogen, hjælper med at stoppe blødning.
MotorDe kontraktile proteiner actin og myosin tilvejebringer muskelsammentrækning hos flercellede dyr.
SignalProteinmolekyler er indbygget i cellens overflademembran, der er i stand til at ændre deres tertiære struktur som reaktion på miljøfaktorer og dermed modtage signaler fra det eksterne miljø og transmittere kommandoer til cellen.
OpbevaringI dyrenes krop opbevares proteiner som regel ikke med undtagelse: ægalbumin, mælkekasein. Men takket være proteiner i kroppen kan nogle stoffer opbevares i reserve, for eksempel under nedbrydning af hæmoglobin udskilles jern ikke fra kroppen, men opbevares og danner et kompleks med proteinet ferritin.
EnergiNår 1 g protein nedbrydes til slutprodukter, frigives 17,6 kJ. Først opdeles proteiner i aminosyrer og derefter i slutprodukter - vand, kuldioxid og ammoniak. Men som en energikilde bruges proteiner kun, når andre kilder (kulhydrater og fedt) er opbrugt.
KatalytiskEn af de vigtigste funktioner i proteiner. Forsynet med proteiner - enzymer, der fremskynder biokemiske reaktioner i celler. For eksempel katalyserer ribulosebiphosphatcarboxylase CO-fiksering2 i fotosyntese.

Enzymer

Enzymer eller enzymer er en særlig klasse af proteiner, der er biologiske katalysatorer. Takket være enzymer forløber biokemiske reaktioner i en enorm hastighed. Hastigheden af ​​enzymatiske reaktioner er titusindvis af gange (og undertiden millioner) højere end hastigheden af ​​reaktioner, der involverer uorganiske katalysatorer. Stoffet, som enzymet virker på, kaldes substratet.

Enzymer er kugleformede proteiner, i henhold til deres strukturelle træk kan enzymer opdeles i to grupper: enkle og komplekse. Enkle enzymer er enkle proteiner, dvs. består kun af aminosyrer. Komplekse enzymer er komplekse proteiner, dvs. ud over proteindelen inkluderer de en gruppe af ikke-proteinkarakter - en cofaktor. For nogle enzymer fungerer vitaminer som kofaktorer. I enzymmolekylet udskilles en særlig del, kaldet det aktive center. Et aktivt center er et lille område af et enzym (fra tre til tolv aminosyrerester), hvor substratet eller substraterne binder til dannelse af et enzym-substrat-kompleks. Efter afslutning af reaktionen nedbrydes enzym-substratkomplekset til et enzym og et eller flere reaktionsprodukter. Nogle enzymer har (ud over aktive) allosteriske centre - steder, hvor enzymhastighedsregulatorerne (allosteriske enzymer) er bundet.

De enzymatiske katalysereaktioner er karakteriseret ved: 1) høj effektivitet, 2) streng selektivitet og virkningsretning, 3) substratspecificitet, 4) fin og præcis regulering. Substratet og reaktionsspecificiteten af ​​enzymatiske katalysereaktioner forklares med hypoteserne fra E. Fischer (1890) og D. Koshland (1959).

E. Fisher ("nøglelås" -hypotesen) foreslog, at de rumlige konfigurationer af enzymets aktive centrum og substratet skulle svare nøjagtigt til hinanden. Substratet sammenlignes med en "nøgle", enzymet sammenlignes med en "lås".

D. Koshland (hypotese "hånd-handske") foreslog, at den rumlige korrespondance mellem substratets struktur og enzymets aktive centrum oprettes kun i det øjeblik, hvor de interagerer med hinanden. Denne hypotese kaldes også den inducerede korrespondancehypotese..

Hastigheden af ​​enzymatiske reaktioner afhænger af: 1) temperatur, 2) enzymkoncentration, 3) substratkoncentration, 4) pH. Det skal understreges, at da enzymer er proteiner, er deres aktivitet højest under fysiologisk normale forhold..

De fleste enzymer kan kun arbejde ved temperaturer mellem 0 og 40 ° C. Inden for disse grænser stiger reaktionshastigheden med ca. 2 gange med en temperaturstigning for hver 10 ° C. Ved temperaturer over 40 ° C denatureres proteinet, og enzymaktiviteten falder. Ved temperaturer tæt på frysepunktet inaktiveres enzymer.

Med en stigning i mængden af ​​substrat øges hastigheden af ​​den enzymatiske reaktion, indtil antallet af substratmolekyler bliver lig med antallet af enzymmolekyler. Med en yderligere stigning i mængden af ​​substrat vil hastigheden ikke stige, da enzymets aktive centre er mættede. En stigning i koncentrationen af ​​enzymet fører til en stigning i katalytisk aktivitet, da et større antal substratmolekyler gennemgår transformationer pr. Tidsenhed.

For hvert enzym er der en optimal pH-værdi, hvor den udviser maksimal aktivitet (pepsin - 2,0, spytamylase - 6,8, bugspytkirtel - lipase - 9,0). Ved højere eller lavere pH-værdier falder enzymets aktivitet. Med pludselige ændringer i pH denaturerer enzymet.

Arbejdshastigheden for allosteriske enzymer reguleres af stoffer, der binder til allosteriske centre. Hvis disse stoffer fremskynder reaktionen, kaldes de aktivatorer, hvis de hæmmer kaldes de hæmmere..

Enzymklassificering

Efter typen af ​​katalyserede kemiske transformationer er enzymer opdelt i 6 klasser:

  1. oxy reductase (overførsel af hydrogenatomer, ilt eller elektroner fra et stof til et andet - dehydrogenase),
  2. transferase (overførsel af en methyl-, acyl-, phosphat- eller aminogruppe fra et stof til et andet - transaminase),
  3. hydrolaser (hydrolysereaktioner, hvor der dannes to produkter fra substratet - amylase, lipase),
  4. lyaser (ikke-hydrolytisk binding til substratet eller eliminering af en gruppe atomer derfra, i dette tilfælde kan C - C, C - N, C - O, C - S bindinger brydes - decarboxylase),
  5. isomerase (intramolekylær omlejring - isomerase),
  6. ligaser (kombinationen af ​​to molekyler som et resultat af dannelsen af ​​C - C, C - N, C - O, C - S bindinger - synthetase).

Klasser er igen opdelt i underklasser og underklasser. I den nuværende internationale klassifikation har hvert enzym en specifik chiffer, der består af fire tal adskilt af prikker. Det første tal er klassen, det andet er underklassen, det tredje er underunderklassen, det fjerde er enzymets ordinære antal i denne underunderklasse, for eksempel er arginase-koden 3.5.3.1.

Gå til forelæsning nr. 2 "Struktur og funktion af kulhydrater og lipider"

Gå til forelæsning nr. 4 "Struktur og funktion af ATP-nukleinsyrer"

Se indholdsfortegnelsen (forelæsninger -251-25)

Enkle proteiner er sammensat af

Klassificeringen af ​​proteiner er baseret på deres fysisk-kemiske og kemiske egenskaber. Proteiner klassificeres efter flere egenskaber..

1. efter struktur

I henhold til molekylernes kemiske struktur er alle proteiner opdelt i enkle og komplekse.

Enkle proteiner (proteiner) består kun af aminosyrer.

Komplekse proteiner (proteider) er sammensat af kugleformede proteiner og en ikke-proteinkomponent. Den ikke-proteindel af et komplekst protein kaldes protesegruppen..

Protesegruppen kan repræsenteres af forbindelser af forskellig kemisk art. Afhængigt af dets struktur og egenskaber er komplekse proteiner opdelt:

  • kromoproteiner - indeholder en farvet komponent (hæmoglobin, myoglobin, cytokromer, klorofyl) som en ikke-proteindel;
  • glykoproteiner - indeholder kulhydrater;
  • nukleoproteiner - indeholder nukleinsyrer;
  • lipoproteiner - indeholder lipider;
  • phosphoproteiner - indeholder rester af phosphorsyre;
  • metalloproteiner - indeholder et komplekst bundet metal.

Enkle proteiner

Enkle proteiner inkluderer albuminer, globuliner, protaminer, histoner, prolaminer, gluteliner, proteinoider..

Albumin og globuliner er proteiner, der findes i alle væv. Blodserum er det rigeste af disse proteiner. Albumin tegner sig for mere end halvdelen af ​​blodplasma-proteiner.

Albumin

Albumin - udgør størstedelen af ​​proteiner i animalsk og plantevæv. Albumin er kugleformede proteiner.

Albumin - proteiner med en relativt lille molekylvægt 25000-70000, de har en udtalt sur karakter, da de indeholder en stor mængde asparaginsyrer og glutaminsyrer.

De opløses i rent vand og fortyndede opløsninger af syrer, baser og salte. Albumin udfældes kun fra vandige opløsninger med ammoniumsulfat, når opløsningen er fuldstændig mættet, fordi disse er stærkt hydratiserede proteiner.

Når de koges, krøller de sammen og udfældes i form af tykke flager af denatureret protein. Dannelsen af ​​skum på mælk, fortykkelsen af ​​indholdet af æg under madlavning skyldes denaturering af albumin. Skummet dannet under tilberedning af frugt og grøntsager er delvist sammensat af koaguleret plantealbumin.

Albumin - proteiner af overvejende animalsk oprindelse. Disse inkluderer blodserumalbumin, mælkealbumin, æggehvide ovalbumin, dyremuskel myoalbumin såvel som hvede, rug og bygleukozin, boghvede og soja-legumenin, ricinusbønne-ricin.

Albumin udfører ernærings-, transport- og afgiftningsfunktioner i kroppen..

En karakteristisk egenskab ved albumin er deres høje adsorptionskapacitet. De adsorberer polære og ikke-polære molekyler og udfører en transportrolle.

De transporterer hormoner, kolesterol, bilirubin, medicin, calciumioner.

Albumin binder giftige forbindelser - alkaloider, tungmetaller, bilirubin.

På grund af deres høje hydrofilicitet, lille molekylære størrelse og en betydelig koncentration af albumin spiller de en vigtig rolle i opretholdelsen af ​​det osmotiske tryk i blodet. Albumin tilvejebringer 80% af det osmotiske blodtryk fra alle andre serumproteiner.

Albumin syntetiseres primært i leveren og fornyes hurtigt.

Globuliner

Globuliner er en udbredt gruppe af kugleformede proteiner, der normalt ledsager albumin. Globuliner har en højere molekylvægt end albumin. Globuliner let sure eller neutrale proteiner.

Globuliner er opløselige i svage saltopløsninger, uopløselige i destilleret vand og udfældes ved 50% eller mere mætning af opløsninger med ammoniumsulfat, når de opvarmes, koagulerer de.

Globuliner inkluderer serum, mælk, æg, muskler og andre globuliner.

Der er mange globuliner i mad. Ærter indeholder proteinet bælgfrugt, soja indeholder glycipin, bønnefrø indeholder phaseolin, kartofler indeholder tuberin, blod indeholder fibrinogen, mælk indeholder lactoglobulin, æg indeholder ægglobulin, og hamp indeholder edestin..

Globuliner i kroppen udfører ernæringsmæssige, beskyttende, transportfunktioner.

I blodet transporterer globuliner kolesterol, phospholipider, triglycerider, jernioner (Fe 2+), kobber (Cu 2+), vitamin B12. I mælk udfører lactoglobuliner og lactalbuminer også en transportfunktion.

Globuliner produceres af leveren og immunsystemet.

Protamin

Protaminer - positivt ladede nukleare proteiner med lav molekylvægt med udtalt basiske egenskaber (alkaliske proteiner), med en lav molekylvægt - 4000-12000, indeholder 60-85% arginin.

Protaminer er en integreret del af mange vigtige komplekse proteiner (nukleoproteiner), der udgør cellekernerne. I cellernes kerner er de i et kompleks med DNA.

Protaminer opløses godt i vand, sure og neutrale medier og udfældes i alkaliske medier, udfældes ikke ved kogning.

Protaminer findes i sædkerner i fisk. Udgør fraktionen af ​​hovedproteinet i moden fiskesæd.

Protaminer findes i sæd fra nogle fiskearter (laks - laks, klupein - sild), makrel - makrel.

De udfører hovedsageligt en strukturel funktion, derfor er de til stede i celler, der ikke er i stand til at dele sig.

Histoner

Histoner er lavmolekylære (11000-22000) proteiner med en tertiær struktur, har udtalt basiske (alkaliske) egenskaber, fordi indeholder store mængder arginin og lysin.

Histoner findes i kernerne i celler fra højere organismer i kombination med nukleinsyrer, der danner nukleoproteiner.

Histoner spiller en vigtig rolle i reguleringen af ​​genaktivitet. Disse er kromosomproteiner, de er inkluderet i kromatinstrukturen. I celler er positivt ladede histoner bundet til negativt ladet DNA i kromatin. Histoner i kromatin danner en rygrad, hvorpå DNA-molekylet er viklet.

Disse er meget stabile proteiner, hvis molekyler kan bevares gennem hele cellens levetid..

Histoner findes som nukleoproteiner i leukocytter og røde blodlegemer (hæmoglobin).

Histoner har lignende egenskaber som protaminer, opløselige i vand og fortyndede syrer, uopløselige i vandig ammoniak og koagulerer ikke, når de opvarmes. Histonmolekyler er polære, meget hydrofile, så de saltes vanskeligt ud fra opløsninger.

De vigtigste funktioner i histoner er strukturelle og regulatoriske.

Strukturelle - histoner er involveret i stabiliseringen af ​​den rumlige struktur af DNA og derfor kromatin, kromosomer og nukleosomer.

Regulatory - er evnen til at blokere overførslen af ​​genetisk information fra DNA til RNA.

Prolaminer

Prolaminer er proteiner af vegetabilsk oprindelse indeholdt i gluten fra kornfrø, hvor de fungerer som opbevaringsproteiner. De indeholder en stor mængde glutaminsyre og prolin (deraf navnet prolamin).

Prolaminer indeholder næsten ingen glycin og lysin, hvilket gør deres ernæringsværdi lav.

Et karakteristisk træk ved prolaminer er, at de er uopløselige i vand, saltopløsninger, baser, godt opløselige i 60-80% ethylalkoholopløsning (dette skyldes tilstedeværelsen af ​​en stor mængde af den ikke-polære aminosyreprolin), mens alle andre proteiner denaturerer og udfælder bundfald.

Disse inkluderer gliadin (hvedeprotein, rug), hordein (bygprotein), zein (majsprotein), avenin (havreprotein), edestin (hampeprotein).

Prolaminer er næsten fraværende i bælgfrugter og oliefrø.

Glutelins

Glutelin er planteproteiner med et højt indhold af aminosyrerne prolin og glutaminsyre.

Glutelin spiller en vigtig rolle i menneskelig ernæring på grund af deres høje næringsværdi. De er til stede i kornfrø sammen med prolaminer.

Glutelin er mellemprodukt mellem prolaminer og globuliner.

Glutelin er opløselige i fortyndede syrer og baser, uopløselige i vand, alkohol og fortyndede saltopløsninger.

Repræsentanter for denne klasse af enkle proteiner er oryzenin (risprotein), glutelin (majsprotein) og glutenin (hvedeprotein).

I ris er 80% af det totale protein gluteliner (oryzenin), dette kan forklare det høje indhold af lysin i proteinet i riskorn..

Disse proteiner i rugmel danner ikke gluten, hvilket skyldes den kvalitative forskel mellem proteinerne fra rug og hvede..

Proteinoider

Proteinoider - fibrillære proteiner, deres molekyler danner multimolekylære trådformede komplekser - fibriller.

Proteinoider - proteiner af animalsk oprindelse, rige på glycin, prolin, cystin. De kan være tertiære og kvaternære..

Proteinoider - proteiner fra understøttende væv (knogler, brusk, sener, ledbånd). De er repræsenteret af kollagen, elastin og keratin.

Proteinoider er uopløselige i vand, saltopløsninger, fortyndede syrer og baser. De fordøjes ikke i mave-tarmkanalen hos de fleste dyr og mennesker og kan derfor ikke opfylde ernæringsfunktionen. Imidlertid har nogle leddyr tilpasset sig at fodre fibrillære hudproteiner, fjer af fugle, uld (for eksempel møl).

Proteinoider inkluderer kollagen - det vigtigste protein i hud, knogler og brusk, elastin - protein i sener og bindevæv, keratin - protein i hår, uld, hove, horn og silkefibroin.

Kollagen

Kollagen er det vigtigste protein i bindevæv hos dyr og mennesker, der består af tre proteintråde snoet ind i en spiral. Kollagen beskytter væv mod mekanisk stress og opretholder hudens styrke.

Kollagen er et udbredt protein i kroppen og tegner sig for ca. en tredjedel af alle kropsproteiner. Mere end 80% af alt kollagen i kroppen er i det intercellulære stof i bindevævet i huden, knogler, ledbånd, sener, brusk. Disse stoffer har lav forlængelse og høj styrke.

Træk ved aminosyresammensætningen af ​​kollagen indbefatter først og fremmest et højt indhold af glycin og prolin. Collagenpolypeptidkæder indeholder ca. 1000 aminosyrer.

Kollagen, opvarmet i lang tid i vand ved 56-100 ° C, bliver til opløselig lim eller glutin (gelatine), som, når den afkøles, hærder og danner en gelé. Fremstillingen af ​​gelerede retter er baseret på denne egenskab af gelatine..

Elastin

Elastin er det vigtigste protein af elastiske fibre, som findes i store mængder i det intercellulære stof i væv såsom hud, vægge af blodkar, ledbånd og lunger. Disse stoffer har meget vigtige egenskaber: de kan strække sig flere gange i forhold til den oprindelige længde, mens de opretholder en høj trækstyrke, og vende tilbage til deres oprindelige tilstand efter fjernelse af lasten.

Elasticitet er associeret med tilstedeværelsen af ​​et stort antal interkæde-tværbindinger i elastin med deltagelse af aminosyren lysin.

Elastin er uopløselig i vand og kan ikke kvældes. Elastin indeholder mange hydrofobe aminosyrer - glycin, valin, alanin, leucin, prolin.

Keratin

Keratiner er en familie af fibrillære proteiner med mekanisk styrke, som kun er andet end chitin blandt biologiske materialer..

Hår (uld), negle, fjer, nåle, klør, horn og hove hos dyr består hovedsageligt af keratin.

Keratiner kan have α-struktur og β-struktur.

α-Keratin er et strukturelt protein, der overvejende er bygget i form af en α-helix.

I α-keratiner kombineres tre α-helices til en superspole. Α-keratinmolekyler er orienteret parallelt og forbundet med disulfidbindinger (indeholder meget cystein), hvilket giver strukturen styrke.

Et eksempel på β-keratiner er silkefibroin.

Keratiner er uopløselige i opløsninger af salte, syrer, baser. Deres molekylvægt er meget høj.

Silke fibroin

Silkefibroin er et fibrillært protein udskilt af spindlere og nogle insekter og danner grundlaget for edderkoppespind og insektkokoner, især silkeormsilke..

Dens β-struktur består af antiparallelle polypeptidkæder forbundet med hydrogenbindinger. Fibroin består hovedsageligt af glycin, alanin, serin, tyrosin.

Komplekse proteiner

Phosphoproteiner

Phosphoproteiner er komplekse proteiner, hvis protesegruppe er phosphorsyreresten. Det binder til peptidkæden gennem tyrosin-, serin- og threoninrester, dvs. de aminosyrer, der indeholder en OH-gruppe.

Proteiner i denne klasse inkluderer:

  • kaseinmælk, hvor fosforsyreindholdet når 1%;
  • vitellin, vitellin og fosvitin isoleret fra æggeblomme af kylling;
  • ovalbumin, åbnet i en kylling æggehvide;
  • ichtulin findes i fiskeæg, og som spiller en vigtig rolle i udviklingen af ​​fiskeembryoner.

Den biologiske rolle fosfoproteiner er, at de er essentielle næringsstoffer til voksende organismer.

Phosphoproteiner er en værdifuld kilde til energi og plastmateriale til udvikling af fosteret og yderligere vækst og udvikling af kroppen.

F.eks. Indeholder kasein (kaseinogen) i mælk alle essentielle aminosyrer og fosforsyre. Den indeholder også calciumioner.

Fosfor og calcium er nødvendige af den voksende krop i store mængder til dannelsen af ​​skeletet.

Glykoproteiner

Glykoproteiner (glykokonjugater) er komplekse proteiner, der indeholder en kulhydratkomponent som en protesegruppe.

I nogle glykoproteiner er kulhydratdelen løst bundet til proteinet og kan let adskilles fra det. Protesegrupper af nogle glycoproteiner kan findes i væv og i fri tilstand.

Glykoproteiner er vidt udbredte i naturen. De findes i sekreter (spyt osv.), I sammensætningen af ​​cellemembraner, cellevægge, intercellulært stof, bindevæv. Mange enzymer og transportproteiner er glycoproteiner.

Glycoproteiner er opdelt i ægte glycoproteiner og proteoglycaner.

Ægte glykoproteiner

Kulhydratdelen af ​​glycoproteiner er repræsenteret af små heteropolysaccharider eller oligosaccharider med uregelmæssig struktur og indeholder mannose, galactose, glucose og deres aminoderivater. Protein i dem udgør 80-85% af massen af ​​makromolekylet.

Glycoproteiner er kendetegnet ved en kovalent glycosidbinding. En N-glykosidisk binding opstår mellem kulhydratkomponenten og asparaginamidgruppen i proteiner. For eksempel i immunglobuliner, enzymer og hormoner).

O-glykosidisk binding - monosaccharidet er bundet til OH-gruppen af ​​serin eller threonin (i muciner) og undertiden til OH-gruppen af ​​hydroxylysin eller hydroxyprolin (collagener).

Typiske glykoproteiner inkluderer størstedelen af ​​proteinhormoner, stoffer, der udskilles i kroppens væsker, membrankomplekse proteiner, alle antistoffer (immunglobuliner), proteiner i blodplasma, mælk, interferoner, blodgrupper.

Glykoproteins funktioner

  1. Strukturel - kollagen, elastin.
  2. Beskyttende - antistoffer (immunglobuliner), interferon, blodkoagulationsfaktorer (protrombin, fibrinogen).
  3. Receptor - vedhæftning af en effektor fører til en ændring i konformationen af ​​receptorproteinet, hvilket forårsager et intracellulært respons.
  4. Hormonal - gonadotrope, adrenokortikotrope og skjoldbruskkirtelstimulerende hormoner.
  5. Enzymatiske - enzymer: cholinesterase, nuklease.
  6. Transport - overførsel af stoffer i blodet og gennem membraner (transferrin, transcortin, albumin, Na +, K + -ATPase).

En speciel gruppe glycoproteiner består af proteoglycaner, hvor kulhydratkomponenten dominerer og tegner sig for 90% og mere. Desuden er disse stoffer mere ens i deres egenskaber til polysaccharider end proteiner..

Den protesegruppe af proteoglycaner er repræsenteret af heteropolysaccharider med en regelmæssig struktur.

Kulhydratdelen binder sig på samme måde som glycoproteiner til proteinet gennem serin- og asparaginrester.

Kulhydratfragmenter forbedrer proteinets hydrofile egenskaber på grund af det store antal OH-grupper og sure grupper. Sidste kæder er ikke fleksible nok og har tendens til at acceptere konformationen af ​​en meget løs tilfældig spole, der optager et enormt volumen.

Da de er hydrofile, tiltrækker de meget vand og danner hydratiserede geler selv ved lave koncentrationer. En lignende evne skaber i det ekstracellulære rum - turgor.

Proteoglycaner udgør det vigtigste stof i den ekstracellulære matrix (intercellulært rum).

Bruskmatrix proteoglycaner indeholder hyaluronsyre, der danner en gelatinøs gel, der fungerer som en støddæmper i brusk og ledflader..

Efter funktion er proteoglycaner vigtige for det intercellulære rum, især bindevævet, hvori kollagenfibre nedsænkes. De har en trælignende struktur, i midten er hyaluronsyre.

Fordi deres molekyler er hydrofile, de skaber en retikulær gelélignende matrix og fylder rummet mellem celler, hvilket er en hindring for store molekyler og mikroorganismer.

Forskellige proteoglycaner er til stede i den ekstracellulære matrix. Blandt dem er der meget store - for eksempel agrekan og vorsikan.

I det intercellulære rum er der også et helt sæt såkaldte små proteoglycaner, som er udbredt i forskellige typer bindevæv og udfører forskellige funktioner der..

I henhold til forholdet mellem proteindele og kulhydratdele opdeles glycoproteiner i neutrale og sure.

Neutrale glycoproteiner inkluderer æggehvide (ovalbumin), blodplasma glycoproteiner, skjoldbruskkirtelprotein (thyroglobulin).

Syre glycoproteiner inkluderer muciner og mucoider.

Slimhinder er grundlaget for kroppens slim (spyt, mave- og tarmsaft). De udfører en beskyttende funktion - de beskytter fordøjelseskanalens vægge mod mekanisk og kemisk beskadigelse. Muciner er resistente over for enzymer, der hydrolyserer protein.

Mukoider er proteiner i ledvæskens ledvæv, brusk, væske i øjeæblet. De udfører en beskyttende funktion, de er et smøremiddel i bevægelsesapparatet.

Sammensætningen af ​​sure glycoproteiner inkluderer uronsyre, der deltager i afgiftning af bilirubin og lægemidler.

Nukleoproteiner

Nukleoproteiner (DNP og RNP) er komplekse proteiner, hvis protesegruppe er nukleinsyrer (RNA og DNA).

Der findes 2 typer nukleoproteiner i naturen - deoxyribonukleoproteiner (DNP) - proteinkomplekser med deoxyribonukleinsyre (DNA) og ribonukleoproteiner (RNP) - proteinkomplekser med ribonukleinsyre (RNA).

DNP'er er overvejende lokaliseret i kernen, mitokondrier, og RNP'er er placeret i cytoplasmaet, og RNP'er med høj molekylvægt findes også i kernen (nucleolus).

Der er to typer nukleinsyrer, afhængigt af pentosen, de indeholder - ribonukleinsyre (RNA), hvis den indeholder ribose og deoxyribonukleinsyre (DNA), hvis den indeholder deoxyribose.

Forskelle mellem RNA og DNA

  • antal tråde: en streng i RNA, to tråde i DNA;
  • størrelse: DNA er meget større;
  • lokalisering i cellen: DNA er i kernen, næsten alt RNA er uden for kernen;
  • type monosaccharid: i DNA - deoxyribose, i RNA - ribose;
  • nitrogenholdige baser: DNA indeholder thymin, RNA indeholder uracil;
  • funktion: DNA er ansvarlig for lagring af arvelig information, RNA - for dens implementering.

DNA er overvejende koncentreret i cellekernen som en del af kromosomer, mitokondrier og kloroplaster.

Opbevaring, reproduktion og arv af genetisk materiale, genekspression.

Der er tre hovedtyper af RNA:

  • matrix (informativ) - mRNA (mRNA) er indeholdt i kernen og cytoplasmaet.
  • transport - tRNA er hovedsageligt indeholdt i cellens cytoplasma.
  • ribosomal - rRNA er en væsentlig del af ribosomet.

mRNA (mRNA) - læser information fra et DNA-sted om proteinets primære struktur og bærer denne information til ribosomerne (bærer information fra kernen til cytoplasmaet).

tRNA - transporterer aminosyrer til stedet for proteinsyntese (fra cytoplasma til ribosomer).

rRNA - er en del af ribosomer (en ribosomramme bygges ud fra den), deltager i syntesen af ​​en proteinkæde (polypeptid).

RNA i nogle vira er bærer af genetisk information i stedet for DNA.

Videofilm "Nukleinsyrer i proteinbiosyntese"

Lipoproteiner

Lipoproteiner - komplekse proteiner, hvis protesegruppe er repræsenteret af et lipid.

Lipider spiller en vigtig rolle i den menneskelige krop. De findes i alle celler og væv og er involveret i mange metaboliske processer.

De udgør det strukturelle grundlag for alle biologiske membraner, i fri tilstand er de hovedsageligt til stede i blodplasma og lymfe.

Plasmalipoproteiner, blodserum er opløselige i vand. Lipoproteiner fra cellemembranvægge, nervefibre er uopløselige i vand.

Sammensætningen af ​​lipoproteiner kan samtidigt omfatte frie triglycerider, fedtsyrer, neutrale fedtstoffer, phospholipider og cholesterol (cholesterol).

Alle typer lipoproteiner har en lignende struktur: en hydrofob kerne og et hydrofilt lag på overfladen. Det hydrofile lag er dannet af proteiner (apoproteiner), phospholipider og kolesterol. Triacylglyceroler (TAG'er) og kolesterolestere udgør den hydrofobe kerne.

De hydrofile grupper af disse molekyler er orienteret mod den vandige fase, og de hydrofobe dele er orienteret mod den hydrofobe lipoproteinkerne, som indeholder de transporterede lipider.

Lipider opløses ikke i vand, derfor kan de ikke bæres i ren form af blod. Derfor dannes lipid-proteinkomplekser til transport af lipider i blodet i kroppen - lipoproteiner.

Kroppen syntetiserer følgende typer lipoproteiner: chylomicrons (HM), lipoproteiner med meget lav densitet (VLDL), lipoproteiner med mellemdensitet (IDL), lipoproteiner med lav densitet (LDL) og lipoproteiner med høj densitet (HDL).

Hver af LP-typerne er dannet i forskellige væv og transporterer visse lipider.

Den fælles funktion for alle lipoproteiner er lipidtransport.

Lipoproteiner er meget opløselige i blod, da de er små i størrelse og negativt ladede på overfladen. Nogle lipoproteiner passerer let gennem blodkarens kapillære vægge og leverer lipider til cellerne.

Den store størrelse af chylomicrons tillader dem ikke at trænge ind i kapillærvæggene, derfor kommer de fra tarmcellerne først ind i lymfesystemet og går derefter ind i blodet gennem den primære thoraxkanal sammen med lymfen.

Lipoproteiner med meget lav og lav densitet forårsager åreforkalkning, når deres koncentration i blodet stiger.

Ved overtrædelser af lipidtransport og lipidmetabolisme falder kroppens energipotentiale, transmission af nerveimpulser forværres, og hastigheden af ​​enzymatiske reaktioner falder. Uden deltagelse af lipoproteiner er transport af fedtopløselige vitaminer umulig: vitaminer i gruppe A, E, K, D.

Chromoproteiner

Chromoproteiner ("farvede proteiner") - komplekse proteiner, der indeholder en farvet komponent som en protesegruppe.

Kromoproteiner er involveret i vitale processer som fotosyntese, respiration, ilt- og kuldioxidtransport, redoxreaktioner, lys- og farveopfattelse osv..

Afhængigt af deres struktur skelnes der mellem hæmoproteiner, flavoproteiner og rhodopsin.

Hæmoproteiner (røde) - komplekse proteiner, hvis protesegruppe er hæm.

Gruppen af ​​hæmoproteiner inkluderer hæmoglobin, myoglobin, klorofylholdige proteiner og enzymer (cytochromer, katalase og peroxidase). Alle indeholder jern (eller magnesium) porphyriner som en ikke-proteinkomponent, men proteiner med forskellig sammensætning og struktur og udfører forskellige biologiske funktioner.

Klorofyl (magnesiumporfyrin) sammen med protein giver fotosyntetisk aktivitet af planter, der katalyserer opdeling af vandmolekyler i hydrogen og ilt (absorption af solenergi). Hæmoproteiner (jernporfyriner) katalyserer på den anden side den modsatte reaktion - dannelsen af ​​et vandmolekyle forbundet med frigivelse af energi.

Hæmoglobin er hovedkomponenten i erytrocyten, og det vigtigste åndedrætspigment giver iltransport (O2) fra lungerne til væv og kuldioxid (CO2) fra væv til lunger. Opretholder syre-base balance i blodet.

I hæmoglobin er proteinkomponenten globin, og ikke-proteinkomponenten er hæm - pigmentet. Jernionen er placeret i midten af ​​hæmpigmentet, hvilket giver blodet sin karakteristiske røde farve. Heme er repræsenteret af porphyrin, som består af 4 pyrrolringe. Hvert af de 4 hæmmolekyler er "pakket" af en polypeptidkæde.

Heme er en protesegruppe i myoglobin, katalase, peroxidase og cytokromer. Heme findes også i plantehæmoproteiner og deltager i fotosynteseprocessen.

Myoglobin (muskelprotein) er et lille kugleprotein, dets molekyle består af en polypeptidkæde og en heme. Myoglobin skaber en iltreserve i musklerne, som bruges af muskelfibrene.

Kromoproteiner inkluderer også flavoproteiner, hvis protesegrupper er isoalloxazinderivater. Flavoproteiner er en del af oxidoreduktaser - enzymer, der katalyserer redoxreaktioner i cellen. Nogle flavonoider inkluderer metalioner og et hæmmolekyle.

Rhodopsin er et protein, hvis protesegruppe er den aktive form for vitamin A - retinal. Rhodopsin er det vigtigste lysfølsomme stof i retinalstængerne. Dens funktion er at opfatte lys i skumringen, dvs. ansvarlig for twilight vision.

Metalloproteiner

Metalloproteiner - komplekse proteiner, hvor metalioner spiller rollen som en ikke-proteinkomponent.

Antallet af metalloproteiner inkluderer omkring hundrede enzymer.

En vigtig funktion af metalloproteiner er forbundet med transport af metaller og deres opbevaring i kroppen..

Typiske metalloproteiner er proteiner, der indeholder ikke-hæm jern - transferrin, ferritin, hæmosiderin, som er vigtige i udvekslingen af ​​jern i kroppen.

Transferrin er et vandopløseligt jernprotein indeholdt i blodserum som en del af β-globuliner. Transferrinmolekylet indeholder to Fe 3+ ioner. Dette protein tjener som en bærer af jern i kroppen. Transferrin syntetiseres i leveren.

Ferritin er et intracellulært globulært protein, der hovedsageligt findes i milten, leveren, knoglemarven og fungerer som et jernlager i kroppen. Ferritin opretholder cytosoliske jernforretninger i en opløselig og ikke-toksisk form.

Hæmosiderin er i modsætning til ferritin og transferrin et vanduopløseligt jernholdigt proteinkompleks. Det findes hovedsageligt i cellerne i leveren og milten, akkumuleres med overskydende jern i kroppen, for eksempel med hyppige blodtransfusioner.

Ceruloplasmin er et valleprotein, der indeholder kobber og er involveret i dets metabolisme såvel som jernmetabolske processer. Henviser til α-2-globuliner.

Catalase - neutraliserer hydrogenperoxid.

Cytochromoxidase - i kombination med andre enzymer i den mitokondrie respiratoriske kæde, deltager i syntesen af ​​ATP.

Alkoholdehydrogenase - giver metabolisme af ethanol og andre alkoholer

Lactatdehydrogenase - deltager i metabolismen af ​​mælkesyre

Kulsyreanhydrase - danner kulsyre fra CO2 og H2O.

Xanthine oxidase - ansvarlig for de sidste reaktioner af katabolisme af purinbaser.

Skjoldbruskkirtelperoxidase - involveret i syntesen af ​​skjoldbruskkirtelhormoner.

Glutathionperoxidase - et antioxidant enzym.

Urease - ansvarlig for nedbrydningen af ​​urinstof.

2. ved molekylær form (fibrillær og kugleformet)

Proteiner kan klassificeres efter molekylær form og nogle fysiske egenskaber i to brede klasser: fibrillære og kugleformede proteiner..

Fibrillære proteiner er lange trådformede molekyler, hvis polypeptidkæder er parallelle med hinanden langs en akse og danner lange fibre (fibriller) eller lag.

Det vigtigste er den sekundære struktur (tertiær er næsten slet ikke udtrykt).

De fleste fibrillære proteiner er uopløselige i vand og har en stor molekylvægt.

Disse proteiner er kendetegnet ved høj mekanisk styrke, udfører en strukturel funktion.

Fibrillære proteiner inkluderer keratiner (hår, uld, horn, hove, negle, fjer), myosin (muskler), kollagen (sener og brusk), fibroin (silke, edderkoppespind).

Globulære proteiner er karakteriseret ved kompakt tredimensionel foldning af polypeptidkæder, deres molekyler er kugleformede.

Den tertiære struktur er vigtigst.

Kugleformede proteiner er opløselige i vand eller fortyndede saltopløsninger. På grund af molekylernes store størrelse er disse opløsninger kolloide.

Globulære proteiner fungerer som enzymer, antistoffer (serumglobuliner bestemmer immunologisk aktivitet) og i nogle tilfælde hormoner (insulin).

De spiller en vigtig rolle i protoplasmaet, holder vand og nogle andre stoffer i det og bidrager til opretholdelsen af ​​molekylær organisation..

Globulære proteiner findes i fysiologiske væsker (blodserum, mælk, fordøjelsesvæsker), i kropsvæv.

Der er også mellemliggende proteiner af fibrillær art, men opløselige. Et eksempel er fibrinogen, der omdannes til uopløseligt fibrin ved blodkoagulation.

3. Opløselighed i visse opløsningsmidler

Klassificeringen af ​​enkle proteiner er primært baseret på opløselighed i vand, alkohol, saltopløsninger, opløsninger af baser og syrer.

4. om aminosyresammensætning

Fra synspunktet af næringsværdien af ​​proteiner, bestemt af deres aminosyresammensætning og indholdet af essentielle aminosyrer, er proteiner opdelt i komplette og defekte.

Proteiner betragtes som komplette, hvis de indeholder otte essentielle aminosyrer, som kroppen ikke kan syntetisere alene..

Defekte proteiner er dem, der indeholder en utilstrækkelig mængde af en eller flere essentielle aminosyrer, som ikke kan syntetiseres af kroppen.

Komplette proteiner findes i animalske produkter (undtagen gelatine) samt nogle vegetabilske fødevarer (ærter, bønner, soja).

Defekte proteiner - for det meste af vegetabilsk oprindelse.